Skip to content · ⁨Перейти к содержанию⁩

Enzymes · ⁨Ферменты⁩

IGCSE Biology · ⁨Биология IGCSE⁩ · Topic 5 · ⁨Тема 5⁩

Video lesson for this topic · ⁨Видеоурок по этой теме⁩ Open the video page · ⁨Открыть страницу видео⁩
5:54

Ферменты

Каждую секунду внутри вас протекают тысячи химических реакций. Если бы они оставились сами по себе, почти все из них были бы слишком медленными, чтобы поддерживать вашу жизнь. Что…

English narration · English + 中文 subtitles burned in · ⁨Английское озвучивание · Английский + китайские субтитры (встроенные)⁩

5.1

What enzymes are · ⁨Что такое ферменты⁩

Syllabus · ⁨Программа⁩
English
Core Supplement
1 Describe a catalyst as a substance that increases the rate of a chemical reaction and is not changed by the reaction
2 Describe enzymes as proteins that are involved in all metabolic reactions, where they function as biological catalysts
3 Describe why enzymes are important in all living organisms in terms of a reaction rate necessary to sustain life
4 Describe enzyme action with reference to the shape of the active site of an enzyme being complementary to its substrate and the formation of products 6 Explain enzyme action with reference to: active site, enzyme-substrate complex, substrate and product
7 Explain the specificity of enzymes in terms of the complementary shape and fit of the active site with the substrate
5 Investigate and describe the effect of changes in temperature and pH on enzyme activity with reference to optimum temperature and denaturation 8 Explain the effect of changes in temperature on enzyme activity in terms of kinetic energy, shape and fit, frequency of effective collisions and denaturation
9 Explain the effect of changes in pH on enzyme activity in terms of shape and fit and denaturation
Русский
Базовый Дополнительно
1 Опишите катализатор как вещество, которое увеличивает скорость химической реакции и не изменяется в ходе этой реакции
2 Опишите ферменты как белки, участвующие во всех метаболических реакциях, где они функционируют как биологические катализаторы
3 Объясните роль ферментов во всех живых организмах с точки зрения скорости реакции, необходимой для поддержания жизни
4 Опишите действие ферментов с учетом того, что форма активного центра фермента комплементарна его субстрату, и описывает образование продуктов 6 Объясните действие ферментов с учетом: активного центра, фермент-субстратного комплекса, субстрата и продукта
7 Объясните специфичность ферментов с учетом комплементарной формы и соответствия активного центра субстрату
5 Исследуйте и опишите влияние изменений температуры и pH на активность ферментов с учетом оптимальной температуры и денатурации 8 Объясните влияние изменений температуры на активность ферментов с учетом кинетической энергии, формы и соответствия, частоты эффективных столкновений и денатурации
9 Объясните влияние изменений pH на активность ферментов с учетом формы и соответствия, а также денатурации

Source: Cambridge International syllabus · ⁨Источник: Программа Cambridge International⁩

English
Enzyme action: lock and key

A catalyst 催化剂 is a substance that speeds up the rate 速率 of a chemical reaction 化学反应 but is not used up or changed by the reaction. The same catalyst can be used again and again.

Enzymes 酶 are biological catalysts — catalysts made by living cells. They are proteins 蛋白质. Enzymes take part in all the reactions of metabolism 新陈代谢, so they control almost every chemical reaction in a living thing.

Enzymes are vital. Without them, the reactions that keep you alive would be far too slow. Enzymes raise the reaction rate enough to keep the organism alive.

Русский
Действие фермента: ключ и замок
Коробка биологического стирального порошка
Биологические стиральные порошки содержат ферменты, расщепляющие пятна.

Катализатор — это вещество, которое ускоряет скорость химической реакции, но при этом не расходуется и не изменяется самой реакцией. Один и тот же катализатор может использоваться многократно.

Ферменты — это биологические катализаторы — катализаторы, производимые живыми клетками. Они являются белками. Ферменты участвуют во всех реакциях метаболизма, поэтому они контролируют почти каждую химическую реакцию в живом организме.

Ферменты жизненно важны. Без них реакции, поддерживающие жизнь, протекали бы слишком медленно. Ферменты повышают скорость реакций достаточно, чтобы поддерживать жизнедеятельность организма.

Explore · ⁨Исследовать⁩

What enzymes do · ⁨Что делают ферменты⁩

rate rises then plateaus · ⁨скорость растет, затем выходит на плато⁩

More substrate means a faster reaction — until the enzymes can't keep up. · ⁨Большее количество субстрата ускоряет реакцию — до тех пор, пока ферменты не перестанут справляться.⁩

5.1

How an enzyme works · ⁨Как работают ферменты⁩

English

Each enzyme has a special pocket called its active site 活性位点. The molecule 分子 it works on is called the substrate 底物.

  • The shape of the active site is complementary 互补 to the shape of the substrate — they fit together like a key in a lock.
  • The substrate slots into the active site. (Supplement) This makes an enzyme-substrate complex 酶底物复合物.
  • The reaction takes place, and the substrate is changed into one or more products 产物.
  • The products leave the active site, which is then free to be used again.

Why enzymes are specific (Supplement)

Each enzyme is specific 专一 — it works on only one kind of substrate. This is because only that substrate has the right shape to fit the active site. A substrate of a different shape will not fit, just as the wrong key will not open a lock.

Русский
Разрезанный киви
Фрукт киви содержит фермент протеазу, расщепляющий белок.

У каждого фермента есть специальное углубление, называемое его активным центром. Молекула, на которую он действует, называется субстратом.

  • Форма активного центра комплементарна форме субстрата — они подходят друг к другу, как ключ в замок.
  • Субстрат помещается в активный центр. (Дополнительно) Это образование фермент-субстратного комплекса. Комплекс фермента и субстрата.
  • Происходит реакция, и субстрат превращается в один или несколько продуктов. Продуктов реакции.
  • Продукты покидают активный центр, который затем снова становится свободным для использования.
Фермент с выемкой в активном центре; подходящий субстрат входит в него, образуя комплекс фермента и субстрата, затем выходит в виде двух кусочков продуктов, освобождая фермент
Субстрат подходит к активному центру как ключ к замку, затем покидает его в виде продуктов

Почему ферменты специфичны (Дополнительно)

Каждый фермент специфичен — он действует только на один вид субстрата. Это происходит потому, что только этот субстрат имеет правильную форму для размещения в активном центре. Субстрат другой формы не поместится, так же как неподходящий ключ не откроет замок.

Один фермент: субстрат правильной формы подходит к активному центру, но субстрат неправильной формы — нет
Только подходящий субстрат подходит к активному центру
Vocabulary · ⁨Словарь⁩ Train · ⁨Тренировать⁩
English Русский
catalyst/ˈkætəlɪst/ катализатором
rate/reɪt/ скоростью
chemical reaction/ˈkemɪkl rɪˈækʃn/ химическая реакция
enzymes/ˈenzaɪmz/ ферментов
proteins/ˈprəʊtiːnz/ белки
metabolism/məˈtæbəlɪzəm/ метаболизм
active site/ˈæktɪv saɪt/ активный центр
molecule/ˈmɒlɪkjuːl/ молекулы
substrate/ˈsʌbstreɪt/ субстрат
complementary/ˌkɒmplɪˈmentəri/ комплементарные
enzyme-substrate complex/ˈenzaɪm ˈsʌbstreɪt ˈkɒmpleks/ комплекс фермент-субстрат
products/ˈprɒdʌkts/ продукты
specific/spəˈsɪfɪk/ конкретные
5.1

The effect of temperature and pH · ⁨Влияние температуры и pH⁩

English

The activity of an enzyme depends on temperature 温度 and pH. You can investigate this by measuring how fast the reaction goes at different temperatures or pH values.

Temperature

  • As the temperature rises from cold, enzyme activity speeds up. The enzyme and substrate molecules have more kinetic energy 动能, so they move faster and meet more often. (Supplement) There are more useful collisions 碰撞 each second.
  • Activity is highest at the optimum temperature 最适温度 (about 37 °C in the human body).
  • Above the optimum, activity falls fast. The heat changes the shape of the active site, so the substrate no longer fits. The enzyme is denatured 变性. Denaturation is permanent — the enzyme cannot recover.

Worked example. A reaction finishes in 50 s at 20 °C, and in 20 s at 37 °C. Which temperature is faster, and by how much? A shorter time means a faster rate, so work out a rate with rate = 1000 ÷ time. At 20 °C the rate is 1000 ÷ 50 = 20 units; at 37 °C it is 1000 ÷ 20 = 50 units. So 37 °C is 50 ÷ 20 = 2.5 times faster. Do not say the rate "went up by 30 s" - a time is not a rate. Turn the time into a rate first, and remember the bigger rate always goes with the smaller time.

pH

  • Each enzyme works best at one particular pH.
  • If the pH is too high or too low, the shape of the active site changes, the substrate stops fitting, and the enzyme is denatured.
Русский

Активность фермента зависит от температуры и pH. Вы можете исследовать это, измерив скорость реакции при разных температурах или значениях pH.

Температура

  • По мере повышения температуры от холода активность фермента усиливается. Молекулы фермента и субстрата обладают большей кинетической энергией, поэтому они движутся быстрее и чаще сталкиваются. (Дополнительно) Каждую секунду происходит больше полезных столкновений.
  • Активность максимальна при оптимальной температуре (около 37 °C в теле человека).
  • Выше оптимального уровня активность быстро снижается. Тепло изменяет форму активного центра, поэтому субстрат больше не подходит по форме. Фермент денатурирует. Денатурация необратима — фермент не может восстановить свою структуру.
График скорости реакции в зависимости от температуры: скорость растет до пика около 37 градусов, затем резко падает из-за денатурации фермента
Активность достигает максимума при оптимальной температуре, затем резко падает по мере денатурации фермента

Разобранный пример. Реакция завершается за 50 с при 20 °C и за 20 с при 37 °C. Какая температура быстрее и во сколько раз? Более короткое время означает более высокую скорость, поэтому вычислим скорость по формуле: скорость = 1000 ÷ время. При 20 °C скорость составляет 1000 ÷ 50 = 20 единиц; при 37 °C она равна 1000 ÷ 20 = 50 единиц. Следовательно, 37 °C на 50 ÷ 20 = в 2,5 раза быстрее. Не говорите, что скорость «увеличилась на 30 с» — время не является скоростью. Сначала переведите время в скорость и помните, что большая скорость всегда соответствует меньшему времени.

pH

  • Каждый фермент работает лучше всего при определенном значении pH.
  • Если pH слишком высокий или слишком низкий, форма активного центра изменяется, субстрат перестает подходить, и фермент денатурирует.
График скорости реакции в зависимости от pH: колоколообразная кривая с пиком при оптимальном pH, снижающаяся по обе стороны из-за денатурации фермента
У каждого фермента есть одна оптимальная pH; при отклонении от нее фермент денатурирует
Explore · ⁨Исследовать⁩

Temperature and enzyme activity · ⁨Температура и активность ферментов⁩

Drag the temperature. Activity rises to an optimum, then falls as the enzyme denatures. · ⁨Перетащите температуру. Активность растет до оптимума, затем падает, когда фермент денатурирует.⁩

Vocabulary · ⁨Словарь⁩ Train · ⁨Тренировать⁩
English Русский
temperature/ˈtemprɪtʃə/ температура
kinetic energy/kɪˈnetɪk ˈenədʒi/ кинетическую энергию
collisions/kəˈlɪʒnz/ соударения
optimum temperature/ˈɒptɪməm ˈtemprɪtʃə/ оптимальная температура
denatured/ˈdenətʃəd/ денатурировал
5.1

Exam tips · ⁨Советы для экзамена⁩

English
  • An enzyme is both a protein and a biological catalyst: it speeds up a reaction and is not used up.
  • Describe the shape: the active site is complementary to the substrate (the lock-and-key idea). Each enzyme is specific to one substrate.
  • Low temperature → slow (too little kinetic energy). Optimum → fastest. Too hot → denatured (the active site loses its shape, permanently).
  • The wrong pH also denatures the enzyme by changing the shape of the active site.
  • "Denatured" does not mean "killed" — enzymes are not alive. Say that the shape of the active site has changed so the substrate no longer fits.
Русский
  • Фермент является одновременно белком и биологическим катализатором: он ускоряет реакцию и не расходуется в процессе.
  • Опишите форму: активный центр комплементарен субстрату (концепция «ключ-замок»). Каждый фермент специфичен только для одного субстрата.
  • Низкая температура → медленная (слишком мало кинетической энергии). Оптимальная → самая быстрая. Слишком высокая → денатурация (активный центр теряет форму навсегда).
  • Неправильное значение pH также денатурирует фермент, изменяя форму его активного центра.
  • Термин «денатурированный» не означает «убитый» — ферменты не являются живыми организмами. Правильно говорить, что форма активного центра изменилась, и субстрат больше не подходит.

Interactive lessons on this topic · ⁨Интерактивные уроки по этой теме⁩

Work through it step by step, with instant-check exercises. · ⁨Пройдите его шаг за шагом с упражнениями мгновенной проверки.⁩

Past Papers · ⁨Архив экзаменационных работ⁩

More topics in IGCSE Biology · ⁨Биология IGCSE⁩ · ⁨Больше тем в IGCSE Biology · ⁨Биология IGCSE⁩⁩

Log in or create account · ⁨Войти или создать аккаунт⁩

IGCSE, A-Level & AP