Vmax, Km และตัวยับยั้ง

Vmax และ Km

• เมื่อ Sites ที่ทำงานทั้งหมดเต็ม ปฏิกิริยาจะถึงความเร็วสูงสุด — ซึ่งเรียกว่า อัตราสูงสุด หรือ $V_{max}$
• กราฟของอัตราเทียบกับความเข้มข้นของสารตั้งต้นจะเพิ่มขึ้นแล้วราบเรียบที่ $V_{max}$

Km บอกอะไรได้บ้าง

• ค่า Michaelis–Menten constant, $K_m$, คือความเข้มข้นของสารตั้งต้นที่ให้ ครึ่งหนึ่งของ $V_{max}$
• มันวัด ความ.sql (แรงดึงดูด) ของเอนไซม์ต่อสารตั้งต้น:
  • ค่าต่ำ $K_m$ → ถึงครึ่งความเร็วที่ความเข้มข้นสารตั้งต้นต่ำ → ความ.sqlสูง
  • ค่าสูง $K_m$ → ต้องใช้สารตั้งต้นมาก → ความ.sqlต่ำ
• ดังนั้น $K_m$ จึงช่วยให้เปรียบเทียบได้ว่าเอนไซม์แต่ละชนิดจับกับสารตั้งต้นกันแน่นแค่ไหน

*ทั้งสองถึงจุด *$V_{max}$ เดียวกัน แต่เอนไซม์ที่มีค่า $K_m$ ต่ำจะไปถึงครึ่งความเร็วได้ด้วยสารตั้งต้นน้อยกว่ามาก — มันจับสารตั้งต้นได้แน่นกว่า

สารยับยั้งแบบผันกลับได้

• สารยับยั้ง ชะลอการทำงานของเอนไซม์; แบบ ผันกลับได้ สามารถหลุดออกได้ มี 2 ประเภท:

เอนไซม์ที่ติดกัก

• เอนไซม์ที่ติดกัก คือเอนไซม์ที่ถูกยึดไว้ที่ตำแหน่ง — เช่น ถูกกักอยู่ในลูกปัด อัลจิเนต — ในขณะที่สารตั้งต้นไหลผ่าน
• เอนไซม์อิสระทำงานได้เร็วกว่าเล็กน้อย แต่การติดกักมันมีข้อดีเชิงปฏิบัติมหาศาล:
  • ไม่ถูกล้างหายไป, สามารถ นำกลับมาใช้ใหม่ ได้
  • ผลิตภัณฑ์บริสุทธิ์ (ไม่ปนเปื้อนด้วยเอนไซม์)
  • เสถียรมากขึ้น ต่อการเปลี่ยนแปลงของอุณหภูมิและ pH
  • กระบวนการสามารถดำเนินการได้ ต่อเนื่อง
• ใช้ในอุตสาหกรรม — เช่น ลูกปัด แลคเตส ทำนมไร้แลคโตส

คุณเข้าใจแล้ว