Vmax, Km and inhibitors · Vmax, Km e inibidores
| English | Português |
|---|---|
| maximum rate/ˈmæksɪməm reɪt/ | taxa máxima |
| Michaelis–Menten constant/ˈmaɪkəliz ˈmentn ˈkɒnstənt/ | constante de Michaelis–Menten |
| affinity/əˈfɪnɪti/ | afinidade |
| competitive/kəmˈpetɪtɪv/ | competitivo |
| non-competitive/nɒn kəmˈpetɪtɪv/ | não competitivo |
| immobilised enzyme/ɪˈməʊbəlaɪzd ˈenzaɪm/ | enzima imobilizada |
Vmax and Km
- When every active site is full, the reaction hits a top speed — the maximum rate 最大速率, $V_{max}$.
- The curve of rate against substrate concentration climbs and then flattens at $V_{max}$.
Vmax e Km
- Quando todos os sítios ativos estão cheios, a reação atinge uma velocidade máxima — a taxa máxima 最大速率, $V_{max}$.
- A curva de taxa versus concentração de substrato sobe e depois se estabiliza em $V_{max}$.
What does V_max represent? · O que V_max representa?
V_max is the top rate; the curve flattens there because every active site is busy. · V_max é a taxa máxima; a curva se achata ali porque todos os sítios ativos estão ocupados.
What Km tells you
- The Michaelis–Menten constant 米氏常数, $K_m$, is the substrate concentration that gives half of $V_{max}$.
- It measures the enzyme's affinity 亲和力 (pulling power) for its substrate:
- low $K_m$ → reaches half-speed at low substrate → high affinity.
- high $K_m$ → needs lots of substrate → low affinity.
- So $K_m$ lets you compare how strongly different enzymes hold their substrates.
Both reach the same $V_{max}$, but the low-$K_m$ enzyme gets to half-speed on far less substrate — it grips its substrate more tightly.
O que Km nos diz
- A constante de Michaelis–Menten 米氏常数, $K_m$, é a concentração de substrato que resulta em metade de $V_{max}$.
- Mede a afinidade 亲和力 (poder de atração) da enzima pelo seu substrato:
- baixa $K_m$ → atinge meia-velocidade com pouco substrato → alta afinidade.
- alta $K_m$ → precisa de muito substrato → baixa afinidade.
- Assim, $K_m$ permite comparar quão fortemente diferentes enzimas seguram seus substratos.
Ambas atingem a mesma $V_{max}$, mas a enzima de baixo-$K_m$ chega à meia-velocidade com muito menos substrato — ela agarra seu substrato com mais firmeza.
Vmax and Km · Vmax e Km
rate = Vmax·[S] / (Km + [S]) · taxa = Vmax·[S] / (Km + [S])
Drag the substrate. The rate approaches Vmax; the substrate that gives half · metade of Vmax is Km — a measure of how tightly the enzyme binds. · Arraste o substrato. A taxa aproxima-se de Vmax; o substrato que fornece metade da Vmax é Km — uma medida de quão firmemente a enzima se liga.
An enzyme has V_max = 80 units. At a substrate concentration equal to its Km, what is the rate? · Uma enzima tem V_max = 80 unidades. Em uma concentração de substrato igual ao seu Km, qual é a taxa?
By definition Km is the substrate concentration that gives half · metade of V_max, so the rate is 80 ÷ 2 = 40 units. · Por definição, Km é a concentração de substrato que fornece metade da V_max, então a taxa é 80 ÷ 2 = 40 unidades.
A LOW Km means the enzyme only reaches half its maximum rate at a HIGH substrate concentration. · Um Km BAIXO significa que a enzima só atinge metade de sua taxa máxima em uma ALTA concentração de substrato.
The opposite: low Km means half-speed is reached at LOW substrate — a high affinity, gripping the substrate tightly. · O oposto: Km baixo significa que a meia-velocidade é alcançada em baixa concentração de substrato — uma alta afinidade, agarrando o substrato firmemente.
Reversible inhibitors
- An inhibitor slows an enzyme; a reversible one can leave again. Two types:
| Type | Binds | Add more substrate? | $V_{max}$ | $K_m$ |
|---|---|---|---|---|
| competitive 竞争性 | the active site (similar shape to substrate) | out-competes it — effect drops | unchanged | rises |
| non-competitive 非竞争性 | a different site (changes the active site) | does not help | falls | unchanged |
Inibidores reversíveis
- Um inibidor desacelera uma enzima; um reversível pode sair novamente. Dois tipos:
| Tipo | Liga-se | Adicionar mais substrato? | $V_{max}$ | $K_m$ |
|---|---|---|---|---|
| competitivo 竞争性 | o sítio ativo (forma semelhante à do substrato) | supera-o — efeito diminui | inalterado | aumenta |
| não competitivo 非竞争性 | um site diferente (altera o sítio ativo) | não ajuda | diminui | inalterado |
Match each inhibitor effect to the right outcome. · Conecte cada efeito do inibidor ao resultado correto.
A competitive inhibitor blocks the active site (raises Km, same Vmax); a non-competitive one binds elsewhere and lowers Vmax (Km unchanged). · Um inibidor competitivo bloqueia o sítio ativo (aumenta Km, mesma Vmax); um não competitivo liga-se em outro local e reduz a Vmax (Km inalterado).
Adding more substrate overcomes a competitive inhibitor but not a non-competitive one. Why? · Adicionar mais substrato supera um inibidor competitivo, mas não um não competitivo. Por quê?
A competitive inhibitor blocks the active site, so flooding with substrate wins the competition. A non-competitive inhibitor binds elsewhere, so substrate cannot displace it. · Um inibidor competitivo bloqueia o sítio ativo, então inundar com substrato vence a competição. Um inibidor não competitivo liga-se em outro local, então o substrato não pode desalojá-lo.
Immobilised enzymes 固定化酶
- An immobilised enzyme is fixed in place — e.g. trapped in alginate beads — while substrate flows past.
- A free enzyme works a little faster, but immobilising it brings big practical wins:
- it is not washed away, so it can be reused.
- the product is pure (not mixed with enzyme).
- it is more stable to changes in temperature and pH.
- the process can run continuously.
- Used industrially — e.g. lactase beads make lactose-free milk.
Enzimas imobilizadas 固定化酶
- Uma enzima imobilizada fica fixa no lugar — ex: aprisionada em contas de alginato — enquanto o substrato flui por perto.
- Uma enzima livre atua um pouco mais rápido, mas imobilizá-la traz grandes vantagens práticas:
- ela não é lavada fora, então pode ser reutilizada.
- o produto é puro (não misturado com enzima).
- é mais estável a mudanças de temperatura e pH.
- o processo pode funcionar contínuo.
- Usada industrialmente — ex: contas de lactase produzem leite sem lactose.
Select all · todos the advantages of immobilising an enzyme (e.g. in alginate beads). · Selecione todos as vantagens de imobilizar uma enzima (ex.: em esferas de alginato).
Immobilised enzymes are reusable, give a pure product and are more stable — but a free enzyme actually works a little faster. · Enzimas imobilizadas são reutilizáveis, fornecem um produto puro e são mais estáveis — mas uma enzima livre realmente funciona um pouco mais rápido.
An enzyme fixed in place (e.g. trapped in alginate beads) so it can be reused is described as ______. · Uma enzima fixada em lugar (ex.: aprisionada em esferas de alginato) para que possa ser reutilizada é descrita como ______.
Immobilising the enzyme lets it be recovered and reused, and keeps the product enzyme-free. · Imobilizar a enzima permite sua recuperação e reutilização, e mantém o produto livre de enzima.
You've got it
- $V_{max}$ = top rate (all active sites full); $K_m$ = substrate concentration giving half $V_{max}$
- low $K_m$ = high affinity; high $K_m$ = low affinity
- competitive inhibitor: active site, raises $K_m$, $V_{max}$ unchanged (more substrate overcomes it)
- non-competitive inhibitor: other site, lowers $V_{max}$, $K_m$ unchanged
- immobilised enzymes: reusable, pure product, more stable, continuous
Entendeu?
- $V_{max}$ = taxa máxima (todos os sítios ativos cheios); $K_m$ = concentração de substrato dando metade de $V_{max}$
- baixo $K_m$ = alta afinidade; alto $K_m$ = baixa afinidade
- inibidor competitivo: sítio ativo, aumenta $K_m$, $V_{max}$ inalterado (mais substrato supera)
- inibidor não competitivo: outro site, diminui $V_{max}$, $K_m$ inalterado
- enzimas imobilizadas: reutilizáveis, produto puro, mais estáveis, contínuo