Структура биомолекул: связи, полярность и функция
Введено| English | Значение |
|---|---|
| peptide bond/ˈpeptaɪd bɒnd/ | пептидная связь |
| hydrolysis/haɪˈdrɒləsɪs/ | гидролиз |
Что могло бы объяснить это наблюдение?
- Крахмал, триглицерид и белок могут содержать углерод, водород и кислород, но их структуры и функции различны. Список элементов сам по себе не идентифицирует биомолекулу.
- Начните с гипотезы. Укажите величины или признаки, которые вы будете сравнивать, затем определите, какие доказательства могут различить два объяснения.
Построение модели
- Углеводы включают моносахариды и полимеры, соединённые гликозидными связями. Триглицерид содержит глицерол, присоединённый к трём жирным кислотам эфирными связями. Белки содержат остатки аминокислот, соединённых пептидными связями; боковые цепи и сворачивание определяют их свойства. Эти структуры обеспечивают роли хранения, мембранную функцию или другие функции в зависимости от молекулы.
- пептидная связь: Ковалентное соединение между остатками аминокислот; гидролиз: Разрыв связи с использованием воды.
Что отличает триглицерид в данной модели?
Difficulty 1/5 · 100 coins + a small bonus on first completion today
Триглицерид — это одна молекула глицерина, связанная с тремя жирными кислотами через сложноэфирные связи, образующиеся в реакциях конденсации. Пептидные связи характерны для белков, а тимин указывает на ДНК — ни одно из них не описывает липид.
Сопоставьте каждый технический термин с его точным определением.
Difficulty 2/5 · 140 coins + a small bonus on first completion today
Используйте определения для различения смежных величин и процессов.
Выберите доказательства для проверки
- Конденсация образует связь с выделением малой молекулы, такой как вода, в упрощённой модели; гидролиз использует воду для разрыва такой связи. Последовательность полимера, ветвление, полярность и трёхмерная форма имеют значение. Насыщенные жирные кислоты не содержат двойной связи C=C, тогда как ненасыщенные жирные кислоты имеют хотя бы одну; это различие может влиять на упаковку при заданных условиях.
- Используйте размеченные молекулярные модели и определяйте реальную связь, а не просто запоминайте формы. Сравните приписанную структуру с предполагаемой функцией, отметьте полярные и неполярные области, где это оправдано, и различайте мономер и остаток внутри полимера. Пищевые тесты предоставляют доказательства наличия химических групп в конкретных условиях, но не полные структуры молекул.
Какие две привычки делают расследование или модель в данном случае более обоснованными?
Difficulty 2/5 · 140 coins + a small bonus on first completion today
Указание условий и допущений позволяет другим точно воспроизвести работу, а фиксация подтверждающих данных даёт возможность проверить вывод. Сокрытие противоречащих результатов устраняет доказательства, способные оспорить ошибочный вывод, а одно измерение никогда не может обосновать более широкий claim.
Работайте с известными величинами
- Укажите известные значения и их единицы измерения. Выберите соотношение, предположения которого подходят к данному случаю, затем преобразуйте формулу перед подстановкой.
- Известно: одна неразветвленная пептидная цепь, образованная из 20 аминокислот, содержит 19 пептидных связей. В упрощённой модели конденсации образование этих связей высвобождает 19 молекул воды. Триглицерид, образованный из одного глицерола и трёх жирных кислот, имеет три эфирные связи и высвобождает три молекулы воды в соответствующей модели. Это подсчёт связей, а не полные метаболические пути в живых клетках.
Одна неразветвленная пептидная цепь содержит 35 аминокислотных остатков. Сколько пептидных связей их соединяет? Используйте ту же последовательность: известные величины → модель → соотношение → подстановка → единицы и интерпретация.
Одна неразветвленная пептидная цепочка содержит 35 аминокислотных остатков. Сколько пептидных связей их соединяет?
Difficulty 2/5 · 140 coins + a small bonus on first completion today
Результат составляет 34 связей. Дано: 35 аминокислотных остатков в одной неразветвленной цепи. Каждая связь соединяет двух соседей, поэтому количество пептидных связей = количество остатков − 1 = 35 − 1 = 34. При образовании их путём конденсации выделяется такое же количество молекул воды в данной модели.
Проверьте вывод и его ограничения
- Не каждый белок является ферментом, и не каждый катализатор — белком. Липиды — не все полимеры из повторяющихся мономеров. Белок может потерять функцию при изменении его сворачивания без разрыва каждой пептидной связи.
- Вернитесь к первоначальному наблюдению. Объясните, что подтверждает результат, при каких условиях он верен и каким образом можно проверить конкурирующее объяснение.
Каждая белковая молекула является ферментом, а каждый липид представляет собой полимер из повторяющихся мономеров. Это утверждение ложно: Ферменты — это лишь один функциональный класс белков; структурные и транспортные белки не являются ферментами. Липиды, такие как триглицериды, состоят из разнородных частей, а не из повторяющихся мономеров, поэтому они не являются полимерами.
Структура биологических молекул: связи, полярность и функция: Конденсация образует связь с выделением небольшой молекулы, такой как вода (в упрощенной модели); гидролиз использует воду для разрыва такой связи. Последовательность полимера, ветвление, полярность и трехмерная форма имеют значение. Насыщенные жирные кислоты не содержат двойных связей углерод-углерод, в то время как ненасыщенные жирные кислоты содержат как минимум одну; эта разница может влиять на упаковку при заданных условиях.
Каждый белок является ферментом, а каждый липид — полимером из повторяющихся мономеров.
Difficulty 1/5 · 100 coins + a small bonus on first completion today
Ферменты — это один функциональный класс белков; структурные и транспортные белки ферментами не являются. А липиды, такие как триглицериды, состоят из разнородных компонентов, а не из повторяющихся мономеров, поэтому они не являются полимерами.
Ковалентная связь между остатками аминокислот: запишите технический термин.
Difficulty 1/5 · 100 coins + a small bonus on first completion today
пептидная связь означает ковалентную связь между остатками аминокислот.