Б.1.2 · Белки

Эта раздаточная страница охватывает выбранные темы HL/SL для курса, впервые оцениваемого в 2025; это не весь курс.

Предварительные требования: структура аминокислоты и реакции конденсации из B.1.1 (углеводы и липиды), а также разделы микроскопии из B.1.

Примеры являются оригинальными и вымышленными: они не представляют собой реальные измерения или реальные студенческие исследования.

Что могло бы объяснить это наблюдение?

• Белок яичного белка превращается из прозрачной текучей жидкости в плотный белый твердый комок при нагревании, и охлаждение никогда не возвращает ему первоначальную форму. Что произошло с его белками?

Постройте модель

• Белки представляют собой цепи аминокислот, соединённые пептидными связями в реакциях конденсации; каждая связь образуется с выделением одной молекулы воды. Порядок цепей — это первичная структура, которая сворачивается в локальные спирали и листы (вторичная), затем принимает рабочую трёхмерную форму (третичная), иногда с несколькими цепями вместе (четвертичная).
• Двадцать R-групп различаются по заряду и полярности, поэтому последовательность определяет складывание. Нагревание или экстремальный pH разрушают слабые связи, удерживающие складку — денатурация — тогда как пептидные связи остаются целыми; белок расправляется и теряет функцию, именно поэтому варёное яйцо снова не становится жидким при охлаждении.
• пептидная связь: ковалентная связь между двумя аминокислотами, образующаяся с выделением воды; первичная структура: последовательность аминокислот в белковой цепи; денатурация: потеря рабочей формы белка при разрыве слабых структурных связей.

Выберите доказательства для проверки гипотезы

• Биуретовый тест выявляет пептидные связи: он меняет цвет с синего на фиолетовый при наличии белка, но не с свободными аминокислотами. Используйте его для проверки наличия пептидных связей в образце.
• Сравните активность фермента до и после нагревания, поддерживая субстрат и pH постоянными: необратимая потеря активности после охлаждения подтверждает постоянную денатурацию, а не просто обратимую паузу.

Работайте с известными величинами

• Известно: пептидная цепь содержит 35 аминокислотных остатков, соединённых в одну неразветвлённую цепь. Каждая связь между соседними остатками — одна пептидная связь, поэтому связи = остатки − 1 = 35 − 1 = 34. Каждая связь, образованная при конденсации, выделяет одну молекулу воды, значит, 34 молекул воды было выделено при образовании этой цепи.

Пример:

Другая цепь содержит 120 аминокислотных остатков. Найдите количество пептидных связей и количество выделенных молекул воды при её образовании, используя ту же последовательность: известные величины → модель → соотношение → подстановка → единицы и интерпретация. (Ответ: связи = 120 − 1 = 119; воды выделено = 119. Для гидролиза обратно до отдельных аминокислот потребовалось бы 119 молекул воды.)

Проверьте вывод и его границы применимости

• Подсчёт связей предполагает единую неразветвлённую цепь; реальные белки могут быть разветвлены или перекрёстно связаны дисульфидными мостиками, которые не являются пептидными связями. Денатурация обычно необратима в пище, но некоторые малые белки могут правильно сворачиваться повторно при тщательных лабораторных условиях.

Предупреждение:

Нагревание денатурирует белок, разрушая его пептидные связи. Это утверждение неверно: денатурация нарушает более слабые водородные связи и взаимодействия, удерживающие укладку; пептидные связи первичной структуры сохраняются, поэтому последовательность аминокислот в вареном яйце не меняется.

Ключевые моменты:

Белки: аминокислоты соединяются пептидными связями через дегидратационное синтез, выделяя одну молекулу воды на каждую связь (n остатков → n−1 связей). Последовательность сворачивается через вторичную и третичную структуру в рабочую форму; денатурация разрушает укладку, но не цепочку.