B.1.2 · 단백질

이 자료는 2025년부터 평가되는 과목의 선택 HL/SL 주제를 다룹니다. 전체 교육 과정은 아닙니다.

필요 지식: 아미노산 구조 및 탈수결합 반응(B.1.1(탄수화물 및 지질)에서), 현미경 단위(B.1에서).

예제들은 원작이며 가상의 것입니다: 실제 측정값이나 실제 학생 조사 결과가 아닙니다.

이 관측을 설명할 수 있는 것은 무엇인가?

• 달걀 흰자는 가열하면 투명한 액체에서 단단한 고체로 변하고, 식혀도 다시 액체로 돌아가지 않는다. 단백질에는 어떤 일이 일어난 것인가?

모델을 구축하시오

• 단백질은 탈수중합 반응에서 타이드 결합으로 이어진 아미노산 사슬이다. 각 결합 형성 시 물 분자 하나가 방출된다. 사슬의 배열순서는 일차 구조이며, 이는 국소적인 나선 및 평면(이차 구조)으로 접힌 후 기능적인 3차원 형태(삼차 구조)로 접히고, 때로는 여러 사슬이 함께 모여(사차 구조) 작동한다.
• 20종의 R 그룹은 전하 및 극성이 다르므로, 서열이 접힘을 결정한다. 가열이나 극성 pH는 접힘을 유지하는 약한 결합을 파괴하여 변성—펩타이드 결합은 보존되지만—을 일으키고, 단백질은 풀려 기능을 상실하므로 달걀 흰자가 식어도 다시 액체가 되지 않는다.
• 펩타이드 결합: 아미노산 두 개 사이의 공유 결합으로, 물 분자 방출과 함께 형성됨; 일차 구조: 단백질 사슬 내 아미노산의 배열순서; 변성: 약한 결합이 끊겨 단백질의 기능적 형태를 잃는 현상.

이를 검증할 수 있는 증거를 선택하시오

• 비우레트 시약은 펩타이드 결합을 감지한다: 단백질에서는 청색에서 보라색으로 변하지만, 자유 아미노산에서는 색이 변하지 않는다. 이를 사용하여 샘플에 펩타이드 결합이 존재하는지 확인할 수 있다.
• 기질과 pH를 일정하게 유지한 채 가열 전후로 효소의 활성을 비교한다: 냉각 후에도 활성이 영구적으로 감소한다면 가역적인 일시적 정지보다 영구적인 변성임을 시사한다.

알려진 양으로부터 시작하시오

• Known: a peptide chain contains 35 amino-acid residues joined in one unbranched chain. Each link between two neighbours is one peptide bond, so bonds = residues − 1 = 35 − 1 = 34. Each bond formed by condensation releases one water molecule, so 34 water molecules were released when this chain formed.

예시:

다른 사슬에는 120 개 아미노산 잔기가 있다. 동일한 논리 과정(known quantities → model → relation → substitution → unit and interpretation)을 사용하여 펩타이드 결합 수와 형성 시 방출된 물 분자 수를 구하라. (정답: 결합 수 = 120 − 1 = 119; 방출된 물 분자 수 = 119. single amino acids로 하분해되려면 119 개의 물 분자가 필요함.)

결론과 그 한계를 확인하시오

• 결합 수는 단일 분지 없는 사슬을 가정한다. 실제 단백질은 디스피드 브리지에 의해 분지되거나 교차 결합될 수 있으며, 이는 펩타이드 결합이 아니다. 식품 중 변성은 일반적으로 비가역적이지만, 일부 소량 단백질은 실험실 조건에서 주의 깊게 재접을 할 수 있다.

경고:

가열은 펩타이드 결합을 파괴하여 단백질을 변성시킨다. 이 주장은 틀렸다: 변성은 접힘을 유지하는 약한 수소 결합 및 상호작용을 끊지만, 일차 구조의 펩타이드 결합은 보존되므로 익힌 달걀에서 아미노산 서열이 변하지 않는다.

핵심:

Proteins: amino acids join by peptide bonds through condensation, releasing one water per bond (n residues → n−1 bonds). The sequence folds through secondary and tertiary structure into the working shape; denaturation destroys the fold, not the chain.