B.1.2 · タンパク質

このプリントは、初年度評価が2025であるコースのためのSLizzaの選定 topics を扱っており、カリキュラム全体ではない。

前提知識: B.1.1(炭水化物と脂質)からのアミノ酸構造と脱水縮合反応、およびB.1からの顕微鏡単元。

これらの例は独自かつ架空のものであり、実際の測定値や実際の生徒による調査ではありません。

この観察を説明するのは何か？

• 卵白は加熱すると透明で液状のものから固い白色固体に変わり、冷却しても元に戻らない。タンパク質には何が起こったのか？

モデルを構築する

• タンパク質は脱水縮合反応によってペプチド結合で結ばれたアミノ酸の鎖であり、各結合形成時に水分子1個が失われる。鎖の配列は一次構造であり、局所的なヘリックスやシート（二次構造）に折りたたまれ、さらに機能する三次元的形状（三次構造）へ折りたたまれる。複数の鎖が together で存在する場合もある（四次構造）。
• 20種のR基は電荷や極性が異なるため、配列が折りたたみ方を決定する。加熱や極端なpHは折りたたみを維持する弱い結合を破壊し、変性を起こす。しかしペプチド結合は残留するため、タンパク質は解けて機能を喪失し、これが卵が冷えても元に戻らない理由である。
• ペプチド結合：2つのアミノ酸間の共有結合であり、水分子の放出伴随して形成される。一次構造：タンパク質鎖内のアミノ酸の配列。変性：タンパク質の弱体結合が破損して機能的な形状を喪失すること。

モデルを検証できる証拠を選ぶ

• ビュレット試薬はペプチド結合を検出する：タンパク質では青色から紫色に変化し、遊離アミノ酸では変化しない。サンプルにペプチド結合が含まれているか確認するために使用される。
• 基質とpHを一定に保ちながら、ある酵素の活性を加熱前後で比較する：冷却後も活性が永続的に低下すれば、一時的な可逆的な停止ではなく、永久的な変性を裏付ける。

既知の値から始める

• 既知：ペプチド鎖には 35 個のアミノ酸残基が直鎖状に連結されている。隣り合う2つの間には1つのペプチド結合があるため、結合数 = 残基数 − 1 = 35 − 1 = 34。各結合の脱水縮合により水分子1個が放出されるため、この鎖が形成される際に 34 個の水分子が放出された。

例：

異なる鎖にアミノ酸残基120個が含まれている。形成時に放出されるペプチド結合の数と水分子の数を、同じ手順を用いて求める: 既知の数量 → モデル → 関係式 → 代入 → 単位と解釈。(回答: 結合数 = 120 − 1 = 119; 放出された水分子数 = 119。単一のアミノ酸へ加水分解して戻すには、水分子119個が必要である。)

結論とその限界を確認する

• 結合数は単一の直鎖を仮定している。実際のタンパク質はジスルフィド橋による分岐や架橋を持つことがあり、これらはペプチド結合ではない。変性は食品中では通常不可逆だが、小規模なタンパク質は慎重な実験室条件下で再折叠できる場合がある。

警告：

加熱による変性は、ペプチド結合を切断することで起こると考えられる。この主張は誤りである: 変性は、折りたたみを維持しているより弱い水素結合や相互作用を切断するのみであり、一次構造のペプチド結合は保存される。そのため、調理された卵でもアミノ酸配列は変わらない。

重要：

タンパク質：アミノ酸は脱水縮合によってペプチド結合でつながり、結合ごとに1個の水が放出されます（n個のアミノ酸残基 → n−1結合）。配列は二次構造および三次構造を経て機能的な形状へと折りたたまれ、変性では折りたたみが崩れるだけで鎖自体は破壊されません。