B.1.2 · Proteínas

Este folleto cubre temas seleccionados del SL para el curso evaluado por primera vez en 2025; no constituye el programa completo.

Prerrequisitos: estructura de aminoácidos y reacciones de condensación de B.1.1 (carbohidratos y lípidos), y unidades de microscopía de B.1.

Los ejemplos son originales y ficticios: no son mediciones reales ni investigaciones estudiantiles reales.

¿Qué explicaría esta observación?

• La clara de huevo pasa de líquido transparente y fluido a sólido blanco firme al calentarse, y el enfriamiento nunca la vuelve líquida. ¿Qué ocurrió con sus proteínas?

Construya el modelo

• Las proteínas son cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos en reacciones de condensación; cada enlace se forma con la pérdida de una molécula de agua. El orden de la cadena es la estructura primaria, que se pliega en hélices y láminas locales (secundaria), luego en una forma tridimensional funcional (terciaria), a veces con varias cadenas juntas (cuaternaria).
• Los veinte grupos R difieren en carga y polaridad, por lo que la secuencia decide el plegamiento. El calor o el pH extremo rompen los enlaces débiles que mantienen el plegamiento — desnaturalización — mientras que los enlaces peptídicos sobreviven; la proteína se desenrolla y pierde su función, por eso el huevo no se vuelve líquido nuevamente al enfriarse.
• enlace peptídico: El enlace covalente entre dos aminoácidos, formado con la pérdida de agua; estructura primaria: La secuencia de aminoácidos en una cadena proteica; desnaturalización: La pérdida de la forma funcional de una proteína cuando se rompen sus enlaces estructurales débiles.

Elija evidencias que puedan probarlo

• La prueba de Biuret identifica enlaces peptídicos: cambia de azul a púrpura con proteínas, pero no con aminoácidos libres. Úsela para verificar si una muestra contiene enlaces peptídicos.
• Compare la actividad de una enzima antes y después de calentarla, manteniendo constantes el sustrato y el pH: una pérdida duradera de actividad tras enfriar apoya la desnaturalización permanente, no solo una pausa reversible.

Trabaje desde cantidades conocidas

• Conocido: una cadena peptídica contiene 35 residuos de aminoácidos unidos en una sola cadena sin ramificaciones. Cada enlace entre dos vecinos es un enlace peptídico, por lo que enlaces = residuos − 1 = 35 − 1 = 34. Cada enlace formado por condensación libera una molécula de agua, por lo que 34 moléculas de agua fueron liberadas cuando se formó esta cadena.

Ejemplo:

Una cadena diferente contiene 120 residuos de aminoácidos. Encuentre el número de enlaces peptídicos y el número de moléculas de agua liberadas durante su formación, usando la misma secuencia: cantidades conocidas → modelo → relación → sustitución → unidad e interpretación. (Respuesta: enlaces = 120 − 1 = 119; aguas liberadas = 119. La hidrólisis para volver a los aminoácidos individuales necesitaría 119 moléculas de agua.)

Verifique la conclusión y sus límites

• El conteo de enlaces asume una única cadena sin ramificaciones; las proteínas reales pueden estar ramificadas o entrecruzadas por puentes disulfuro, que no son enlaces peptídicos. La desnaturalización suele ser irreversible en alimentos, pero algunas proteínas pequeñas pueden replegarse bajo condiciones de laboratorio cuidadosas.

Advertencia:

Calentar desnaturaliza una proteína rompiendo sus enlaces peptídicos. Esta afirmación es falsa: la desnaturalización rompe los enlaces de hidrógeno más débiles y las interacciones que mantienen el plegamiento; los enlaces peptídicos de la estructura primaria sobreviven, por eso la secuencia de aminoácidos no cambia en un huevo cocido.

Clave:

Proteínas: los aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos por condensación, liberando una molécula de agua por enlace (n residuos → n−1 enlaces). La secuencia se pliega a través de la estructura secundaria y terciaria hasta adoptar su forma funcional; la desnaturalización destruye el plegamiento, no la cadena.